L'identification de la fonction d'une protéine à partir de sa séquence d'acides aminés est un enjeu majeur en bioinformatique. Pour répondre à ce défi, l'équipe Dyliss a proposé un modèle statistique pour caractériser des familles fonctionnelles de protéines nommé protomate, un automate pondéré construit à partir d'un multiple alignement partiel et local d'un échantillon d'apprentissage de séquences : chaque colonne de chaque alignement partiel et local est associée à un état dans le protomate. Actuellement, le poids d'un état est calculé en prenant en compte seulement la colonne dont il est issu, mais du fait de la partialité de l'alignement, cette colonne ne contient pas toutes les séquences de l'échantillon d'apprentissage. Nous proposons ici une modification du calcul de ces poids qui prend en compte les séquences protéiques de l'échantillon qui ne passent pas dans la colonne. De plus, un protomate calcule pour une séquence un score d'appartenance à la famille qu'il modélise qui repose sur la comparaison de la probabilité que la séquence appartienne à la famille selon le protomate avec la probabilité d'appartenance selon un modèle aléatoire. Cependant la distribution de ce modèle n'était pas calculée de manière homogène au calcul de l'appartenance selon le protomate, nous avons donc proposé une modification de ce modèle de sorte à rendre les deux calculs plus cohérents.